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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Kinase</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Kinase</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Kinase

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.7.-.-">2.7.-.-</a>, <a href="Transferase" title="Transferase">Transferase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Phosphorylierung

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Phospho-Substrat

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Kinasen</b> sind <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a>, die einen <a href="Phosphate" title="Phosphate">Phosphatrest</a> von einem Nucleosidtriphosphat (z. B. <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>) auf andere Substrate, dort insbesondere durch Reaktion mit <a href="Hydroxygruppe" title="Hydroxygruppe">Hydroxygruppen</a> (-OH), übertragen und umgekehrt. Sie können durch andere Moleküle (z. B. Enzyme) aktiviert werden. Kinasen gehören neben den <a href="Aminotransferase" class="mw-redirect" title="Aminotransferase">Aminotransferasen</a> und <a href="Glykosyltransferase" class="mw-redirect" title="Glykosyltransferase">Glykosyltransferasen</a> zur Klasse der <a href="Transferase" title="Transferase">Transferasen</a>. Nach dem <a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC-Nummer</a>-Klassifikationssystem gehören sie in die Gruppe EC 2.7.

</p><p>In der Geschichte der <a href="Biochemie" title="Biochemie">Biochemie</a> war der Begriff „Kinase“ weit gefasst. So wurden auch Enzyme als Kinasen bezeichnet, die <a href="Zymogene" class="mw-redirect" title="Zymogene">Zymogene</a> in <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a> umwandeln. Ein Beispiel ist die klassische Enterokinase, die heute <a href="Enteropeptidase" title="Enteropeptidase">Enteropeptidase</a> genannt wird.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Kinasen_im_Zuckerstoffwechsel">Kinasen im Zuckerstoffwechsel</h2></div>

<p>Eine Gruppe von Kinasen phosphoryliert Hydroxygruppen von <a href="Zucker" title="Zucker">Zuckermolekülen</a>. Diese finden sich u. a. in beiden Phasen der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a>

</p>

<ul><li>in der <i>„Sammelphase“</i> (Phosphorylierung der Glucose und Umwandlung in <a href="Glycerinaldehyd-3-phosphat" title="Glycerinaldehyd-3-phosphat">Glycerinaldehyd-3-phosphat</a> unter ATP-Verbrauch): <a href="Hexokinase" title="Hexokinase">Hexokinase</a> oder <a href="Glucokinase" title="Glucokinase">Glucokinase</a> und <a href="Phosphofructokinase" class="mw-redirect" title="Phosphofructokinase">Phosphofructokinase</a></li>

<li>in der <i>„Gewinnphase“</i> (Umsetzung von Glycerinaldehyd-3-phosphat zu <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> unter ATP-Bildung): <a href="Phosphoglyceratkinase" title="Phosphoglyceratkinase">Phosphoglyceratkinase</a> und <a href="Pyruvatkinase" title="Pyruvatkinase">Pyruvatkinase</a>, zwei Enzyme, die an der Entstehung von ATP aus phosphorylierten <a href="Metabolit" title="Metabolit">Metaboliten</a> (<a href="1%2C3-Bisphosphoglycerat" class="mw-redirect" title="1,3-Bisphosphoglycerat">1,3-Bisphosphoglycerat</a> bzw. <a href="Phosphoenolpyruvat" class="mw-redirect" title="Phosphoenolpyruvat">Phosphoenolpyruvat</a>) beteiligt sind. Im Sinne einer „Rückwärtsreaktion“ erfolgt dabei die Übertragung eines Phosphatrestes von einem Metaboliten hohen <a href="Gruppen%C3%BCbertragungspotential" class="mw-redirect" title="Gruppenübertragungspotential">Gruppenübertragungspotentials</a> auf <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Proteinkinasen">Proteinkinasen</h2></div>

<p><i>Hauptartikel: <a href="Proteinkinase" class="mw-redirect" title="Proteinkinase">Proteinkinase</a></i>

</p><p>Weitere Akzeptorgruppen für Kinasen sind die alkoholischen Aminosäurereste von Proteinen. Die modifizierenden Enzyme, <a href="Proteinkinase" class="mw-redirect" title="Proteinkinase">Proteinkinasen</a>, bilden in höheren Zellen die zweithäufigste Proteinklasse. Sie werden entweder nach der Art der modifizierten Gruppe (<a href="Serin" title="Serin">Serin</a>, <a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a>, <a href="Tyrosin" title="Tyrosin">Tyrosin</a>) eingeteilt, oder nach ihrem Aktivierungsmechanismus (z. B. <a href="Proteinkinase_A" title="Proteinkinase A">Proteinkinase A</a>, <a href="Proteinkinase_B" title="Proteinkinase B">Proteinkinase B</a> (vergl. <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a>/zelluläre Wirkungen), <a href="Proteinkinase_C" title="Proteinkinase C">Proteinkinase C</a>, <a href="Proteinkinase_G" title="Proteinkinase G">Proteinkinase G</a>). Die Wirkung dieser Kinasen kann durch spezialisierte <a href="Phosphatase" class="mw-redirect" title="Phosphatase">Protein-Phosphatasen</a> wieder rückgängig gemacht werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Multifunktionelle_Kinasen">Multifunktionelle Kinasen</h2></div>

<p>Einige Kinasen phosphorylieren sowohl <a href="Metabolit" title="Metabolit">Metaboliten</a> als auch andere Proteine. So phosphoryliert die <a href="Phosphoglyceratkinase" title="Phosphoglyceratkinase">Phosphoglycerat-Kinase</a> 1 (PGK1) sowohl 3-<a href="Phosphoglycerins%C3%A4uren" title="Phosphoglycerinsäuren">Phosphoglycerat</a> (mittels ATP) zu <a href="2%2C3-Biphosphoglycerins%C3%A4ure" title="2,3-Biphosphoglycerinsäure">2,3-Biphosphoglycerinsäure</a> als auch mindestens 3 Proteine, z. B. Beclin 1 (beteiligt bei der <a href="Autophagozytose" title="Autophagozytose">Autophagie</a>), PDHK1 (Pyruvatmetabolismus), und <a href="Bcl-2" title="Bcl-2">Bcl2</a> (<a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a>).<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Phosphatase" class="mw-redirect" title="Phosphatase">Phosphatase</a>, <a href="Proteinkinase" class="mw-redirect" title="Proteinkinase">Proteinkinase</a>, <a href="Second_Messenger" class="mw-redirect" title="Second Messenger">Second Messenger</a></li>

<li><a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><span class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wiktionary"></span></span></span><b><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Kinase" class="extiw external" title="wikt:Kinase">Wiktionary: Kinase</a></b> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.proteinkinase.info/Einfuhrung_Proteinkinasen/einfuhrung_proteinkinasen.html">Proteinkinasen: Einführung</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.proteinkinase.info/Proteinkinase_Familie/proteinkinase_familie.html">Einteilung der Proteinkinasen</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Zhimin Lu, Tony Hunter: <cite style="font-style:italic">Metabolic Kinases Moonlighting as Protein Kinases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Trends in Biochemical Sciences</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>43</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>4</span>, April 2018, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220968-0004%22&key=cql">0968-0004</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>301–310</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.tibs.2018.01.006">10.1016/j.tibs.2018.01.006</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29463470?dopt=Abstract">PMID 29463470</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5879014/">PMC 5879014</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0968000418300203">elsevier.com</a> [abgerufen am 22. Juli 2018]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Kinase&rft.atitle=Metabolic+Kinases+Moonlighting+as+Protein+Kinases&rft.au=Zhimin+Lu%2C+Tony+Hunter&rft.date=2018-04&rft.doi=10.1016%2Fj.tibs.2018.01.006&rft.genre=journal&rft.issn=0968-0004&rft.issue=4&rft.jtitle=Trends+in+Biochemical+Sciences&rft.pages=301-310&rft.pmc=5879014&rft.pmid=29463470&rft.volume=43" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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